TG（谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶）簡介

一、產(chǎn)品概述

谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶，簡稱TG酶，在自然界中廣泛存在于人體、高級(jí)動(dòng)物、植物和微生物中，它是一種酰基轉(zhuǎn)移酶，可以催化同種或不同蛋白質(zhì)分子之間的交聯(lián)與聚合從而改善和提升食品蛋白質(zhì)的性能，如乳化性、凝膠性、粘性和熱穩(wěn)定性等。

二、產(chǎn)品作用機(jī)理

1．粘合力極強(qiáng)：用TG催化形成的共價(jià)健在一般的非酶催化條件下很難斷裂，所以用TG處理碎肉成形后，經(jīng)冷凍、切片、烹飪處理均不會(huì)散開。

2．pH穩(wěn)定性很好：TG的最適作用pH為6.0，但在pH5.0～8.0的范圍內(nèi)TG仍具有較高的活性。

3．熱穩(wěn)定性強(qiáng)：TG的最適溫度在50℃左右，在45-55℃范圍內(nèi)都有較高的活性。特別是在蛋白質(zhì)食品體系中，TG的熱穩(wěn)定性會(huì)顯著提高，這一特性使其在一般的食品加工過程中，不至迅速失活。

4．TG在催化蛋白質(zhì)反應(yīng)過程中，溫度(在保持酶活溫度內(nèi))與時(shí)間成負(fù)相關(guān)關(guān)系：反應(yīng)溫度高，反應(yīng)時(shí)間短；反之，溫度越低時(shí)間越長。不同類型視頻的理化特性，決定反應(yīng)過程中溫度和時(shí)間的關(guān)系。

5．使用安全：由于TG廣泛存在于動(dòng)物組織，人們一直在食用含有TG催化形成的(-谷氨酰)賴氨酸異肽鍵的食物，因此，用TG生產(chǎn)的食品不僅對(duì)人體安全，還有利于人體的健康。

三、產(chǎn)品特性

四、TG 作用時(shí)間、溫度、pH    

酶制劑催化食品加工過程中的各種化學(xué)反應(yīng)，特點(diǎn)是用量少、催化效率高、專一性強(qiáng)。酶的作用受溫度、時(shí)間影響很大，溫度高時(shí)相對(duì)需要的反應(yīng)時(shí)間就會(huì)大大縮短，溫度低時(shí)，反應(yīng)速率比較低，甚至還會(huì)不反應(yīng)。

TG 需要的作用時(shí)間和溫度是由催化食品的加工工藝、食品最終想要表現(xiàn)出來的物理特性的改善來決定的。當(dāng)反應(yīng)溫度升高時(shí)，時(shí)間會(huì)大大減少，在一定范圍內(nèi)溫度越高，反應(yīng)速率越大。當(dāng)溫度繼續(xù)升高，TG 酶開始失活，并且溫度越高，需要的失活時(shí)間越短。

五、酶的命名與分類

1. 酶的命名

(1) 習(xí)慣命名法 1、根據(jù)其催化底物來命名；2、根據(jù)所催化反應(yīng)的性質(zhì)來命名； 3、結(jié)合上述兩個(gè)原則來命名， 4、有時(shí)在這些命名基礎(chǔ)上加上酶的來源或其它特點(diǎn)。

(2) 國際系統(tǒng)命名法  系統(tǒng)名稱包括底物名稱、構(gòu)型、反應(yīng)性質(zhì)，最后加一個(gè)酶字 例如：習(xí)慣名稱：谷丙轉(zhuǎn)氨酶 系統(tǒng)名稱：丙氨酸：α-酮戊二酸氨基轉(zhuǎn)移酶 酶催化的反應(yīng)：谷氨酸+丙酮酸→α-酮戊二酸+丙氨酸

2. 酶的分類

(1) 水解酶 hydrolase 水解酶催化底物的加水分解反應(yīng)。主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反應(yīng)：R-COOCH2CH3→RCOOH+ CH3CH2OH

(2) 氧化-還原酶 Oxidoreductase 氧化-還原酶催化氧化-還原反應(yīng)。主要包括脫氫酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脫氫酶催化乳酸的脫氫反應(yīng)。

(3) 轉(zhuǎn)移酶 Transferase 轉(zhuǎn)移酶催化基團(tuán)轉(zhuǎn)移反應(yīng)，即將一個(gè)底物分子的基團(tuán)或原子轉(zhuǎn)移到另 一個(gè)底物的分子上。例如，谷丙轉(zhuǎn)氨酶催化的氨基轉(zhuǎn)移反應(yīng)。

(4) 裂合酶Lyase裂合酶催化從底物分子中移去一個(gè)基團(tuán)或原子形成雙鍵的反應(yīng)及其逆反應(yīng)。主要包括醛縮酶、水化酶及脫氨酶等。例如，延胡索酸水合酶催化的反應(yīng)。

(5) 異構(gòu)酶 Isomerase 異構(gòu)酶催化各種同分異構(gòu)體的相互轉(zhuǎn)化，即底物分子內(nèi)基團(tuán)或原子的 重排過程。例如，6-磷酸葡萄糖異構(gòu)酶催化的反應(yīng)。

(6) 合成酶 Ligase or Synthetase合成酶，又稱為連接酶，能夠催化 C-C、C-O、C-N 以及 C-S 鍵的形成反應(yīng)。這類反應(yīng)必須與ATP分解反應(yīng)相互偶聯(lián)。 A + B + ATP + H-O-H ===A ?B + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反應(yīng)。丙酮酸 + CO2→草酰乙酸

(7) 核酸酶（催化核酸）ribozyme 核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一類特殊的 RNA，能夠催化 RNA分子中的磷酸酯鍵的水解及其逆反應(yīng) ◆輔酶 輔酶 coenzyme coenzyme 和金屬離子 根據(jù)酶的組成情況，可以將酶分為兩大類：單純蛋白酶 它們的組成為單一蛋白質(zhì)。結(jié)合蛋白酶某些酶，例如氧化- -還原酶等，其分子中除了蛋白質(zhì)外，還含有非蛋白組分。結(jié)合蛋白酶的蛋白質(zhì)部分稱為酶蛋白，非蛋白質(zhì)部分包括輔酶及金屬離子(或輔因子cofactor)。酶蛋白與輔助成分組成的完整分子稱為全酶。單純的酶蛋白無催化 功能起并協(xié)同實(shí)施催化作用，這類分子被稱為輔酶（或輔基）。輔酶是一類具有特殊化學(xué)結(jié)構(gòu)和功能的化學(xué)結(jié)構(gòu)和功能的化合物。參與的酶促反應(yīng)主要為氧化還原反還或基團(tuán)轉(zhuǎn)移反應(yīng)。大多數(shù)輔酶的前體主要是水溶性 B 族維生素。許多維生素的生理功能與輔酶的作用密切相關(guān)。

六、維生素與輔酶

維生素是機(jī)體維持正常生命活動(dòng)所必不可少的一類有機(jī)物質(zhì)。 分為脂溶性和水溶性兩大類，其中脂溶性維生素在體內(nèi)可直接參與代謝的調(diào)節(jié)作用，水溶性維生素是通過轉(zhuǎn)變成輔酶對(duì)代謝起調(diào)節(jié)作用。

七、 酶的結(jié)構(gòu)及催化作用機(jī)制

（一）酶分子的結(jié)構(gòu)特點(diǎn) 1、結(jié)合部位 Binding site 酶分子中與底物結(jié)合的部位或區(qū)域一般稱為結(jié)合部位。 結(jié)合部位決定酶的專一性； 2、催化部位 catalytic site 酶分子中促使底物發(fā)生化學(xué)變化的部位稱為催化部位。通常將酶的結(jié)合部位和催化部位總稱為酶的活性部位或活性中心。 活性中心。催化部位決定酶所催化反應(yīng)的性質(zhì)；3、調(diào)控部位 Regulatory site 酶分子中存在著一些可以與其他分子發(fā)生某種程度的結(jié)合的部位，從而引起酶分子空間構(gòu)象的變化，對(duì)酶起激活或抑制作用。

（二）酶活性中心及酶活性中心的必需基團(tuán)  主要包括： 親核性基團(tuán)：絲氨酸的羥基，半胱氨酸的巰基和組氨酸的咪唑基；酸堿性基團(tuán)：門冬氨酸和谷氨酸的羧基，賴氨酸的氨基，酪氨酸的酚 羥基等。

（三）酶活性中心的測定方法 P134-135 分子水平研究酶作用機(jī)制，對(duì)酶進(jìn)行模擬或調(diào)控的基礎(chǔ)。 ① 切除法 用專一水解酶切除酶分子肽鏈中的部分，測其余部分的活 性，其余部分有活性那么該切除部分并非活性中心，繼續(xù)進(jìn)行切 除測定，反之則是活性中心。transglutaminase ② 化學(xué)修飾法 ③ X 射線衍射法 ④ 基因定點(diǎn)突變技術(shù)

（四）酶與底物分子的相互作用 135-136  1、酶與底物分子間的作用力 靜電引力 氫鍵 疏水鍵 2、酶與底物分子相互作用的形式 鄰近效應(yīng)和定向效應(yīng) 136 與反應(yīng)過渡態(tài)的結(jié)合作用 好的底物不一定與酶有很好的親和力但是 其過渡態(tài)一定與酶有很強(qiáng)的結(jié)合能力 （共價(jià)結(jié)合 非共價(jià)結(jié)合）； 3、多功能催化作用 酶活中心一般有多個(gè)催化基團(tuán)；4、酶催化作用學(xué)說 鎖鑰理論 誘導(dǎo)契合學(xué)說 手性催化作用機(jī)制 鎖鑰學(xué)說認(rèn)為整個(gè)酶分子的天然構(gòu)象是具有剛性結(jié)構(gòu)的，酶表面具有特定的形 狀。酶與底物的結(jié)合如同一把鑰匙對(duì)一把鎖一樣科學(xué)家后來發(fā)現(xiàn),當(dāng)?shù)孜锱c酶結(jié)合時(shí),酶分子上的某些基團(tuán)常常發(fā)生明顯的變化。另外，酶常常能夠催化同一個(gè)生化反應(yīng)中正逆兩個(gè)方向的反應(yīng)。因此,“鎖和鑰匙學(xué)說”把酶的結(jié)構(gòu)看成是固定不變的，這是不符合實(shí)際 的。誘導(dǎo)契合學(xué)說認(rèn)為酶表面并沒有一種與底物互補(bǔ)的固定形狀， 而只是由于底物的誘 導(dǎo)才形成了互補(bǔ)形狀，三點(diǎn)結(jié)合的催化理論認(rèn)為酶與底物的結(jié)合處至少有三個(gè)點(diǎn)， 而且只有一種情況是完全結(jié)合 的形式。只有這種情況下，不對(duì)稱催化作用才能實(shí)現(xiàn)。